Chymotrypsine

Chymotrypsinogène B1
Image illustrative de l’article Chymotrypsine
Représentation d'une α-chymotrypsine (PDB 4CHA)
Caractéristiques générales
Symbole CTRB1
Homo sapiens
Locus 16q23.1
Masse moléculaire 27 870 Da[1]
Nombre de résidus 263 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Chymotrypsinogène B2
Caractéristiques générales
Symbole CTRB2
Homo sapiens
Locus 16q23.1
Masse moléculaire 27 923 Da[1]
Nombre de résidus 263 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Chymotrypsine C
Caractéristiques générales
Symbole CTRC
N° EC 3.4.21.2
Homo sapiens
Locus 1p36.21
Masse moléculaire 29 484 Da[1]
Nombre de résidus 268 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

La chymotrypsine est une peptidase digestive sécrétée par le pancréas, de la famille des protéases à sérine, qui catalyse des protéolyses. Elle est codée par deux gènes situés sur le chromosome 16, dont le produit est une proenzyme appelée chymotrypsinogène, qui doit être activé ultérieurement pour donner la chymotrypsine elle-même. Cette enzyme hydrolyse préférentiellement les protéines au niveau des liaisons peptidiques en aval d'un résidu de tyrosine, de tryptophane, de phénylalanine, de méthionine ou de leucine. Le site actif de la chymotrypsine comporte une poche hydrophobe dans laquelle se loge l'acide aminé du substrat. Ceci permet le positionnement de la liaison à cliver en regard de la sérine catalytique.

  1. a b c d e et f Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.

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